Функции белков.

Тема: «Аминокислоты – строение, классификация, свойства, биологическая роль»

Аминокислоты – азотосодержащие органические соединения, в молекулах которых содержатся аминогруппа –NH2 и карбоксильная группа -СООН

Простейшим представителем является аминоэтановая кислота H2N - CH2 - COOH

Классификация аминокислот

Существует 3 основные классификации аминокислот:

Физико-химическая – основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот

• 
  Гидрофобные аминокислоты (неполярные). Компоненты радикалов содержат обычно углеводородные группы, где равномерно распределена электронная плотность и нет никаких зарядов и полюсов. В их составе могут присутствовать и электроотрицательные элементы, но все они находятся в углеводородном окружении .
• 
  Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты . Радикалы таких аминокислот содержат в своем составе полярные группировки: -ОН, - SH, -CONH2
• 
  Отрицательно заряженные аминокислоты . Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале - в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд.
• 
  Положительно заряженные аминокислоты : аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH 2 -группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале - в нейтральной среде приобретают положительный заряд.

• 
  Незаменимые аминокислоты, их еще называют "эссенциальные". Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

Частично незаменимые : аргинин, гистидин.

• 
  Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

Потребность в аминокислотах снижается: При врожденных нарушениях, связанных с усваиваемостью аминокислот. В этом случае , некоторые белковые вещества могут стать причиной аллергических реакций организма, включая появление проблем в работе желудочно-кишечного тракта, зуд и тошноту.
Усваиваемость аминокислот

Скорость и полнота усвоения аминокислот зависит от типа продуктов, их содержащих. Хорошо усваиваются организмом аминокислоты, содержащиеся в белке яиц, обезжиренном твороге, нежирном мясе и рыбе.

Быстро усваиваются также аминокислоты при правильном сочетании продуктов: молоко сочетается с гречневой кашей и белым хлебом, всевозможные мучные изделия с мясом и творогом .
Полезные свойства аминокислот, их влияние на организм

Каждая аминокислота оказывает на организм свое воздействие. Так метионин особенно важен для улучшения жирового обмена в организме, используется как профилактика атеросклероза, при циррозе и жировой дистрофии печени.

При определенных нервно-психических заболеваниях используется глутамин, аминомасляные кислоты. Глутаминовая кислота также применяется в кулинарии как вкусовая добавка. Цистеин показан при глазных заболеваниях.

Три главные аминокислоты – триптофан, лизин и метионин, особенно необходимы нашему организму. Триптофан используется для ускорения роста и развития организма, также он поддерживает азотистое равновесие в организме.

Лизин обеспечивает нормальный рост организма, участвует в процессах кровеобразования .

Основные источники лизина и метионина – творог, говядина, некоторые виды рыбы (треска, судак, сельдь). Триптофан встречается в оптимальных количествах в субпродуктах, телятине и дичи.инфаркта.

Аминокислоты для здоровья, энергичности и красоты

Для успешного наращивания мышечной массы в бодибилдинге нередко используются аминокислотные комплексы, состоящие из лейцина изолейцина и валина.

Для сохранения энергичности во время тренировок спортсмены в качестве добавок к питанию используют метионин, глицин и аргинин, или продукты, их содержащие.

Для любого человека, ведущего активный здоровый образ жизни, необходимы специальные продукты питания, которые содержат ряд необходимых аминокислот для поддержания отличной физической формы, быстрого восстановления сил, сжигания лишних жиров или наращивания мышечной массы.

БИОХИМИЯ КАК НАУКА. ЭТАПЫ РАЗВИТИЯ БИОХИМИИ. МЕТОДЫ БИОХИМИЧЕСКИХ ИССЛЕДОВАНИЙ

Биологическая химия – это фундаментальная биомедицинская наука, которая изучает химический состав живых организмов и химические превращения биомолекул.

Изучение в курсе биохимии молекулярной организации клетки, механизмов регуляции биохимических реакций, которые лежат в основе физиологических функций организма человека в норме и патологии, имеет огромное значение для разработки способов и методов фармакологической коррекции нарушенных метаболических процессов.

Оновные теоретические вопросы, позволяющие выполнить целевые виды деятельности:

1. Предмет и задачи биологической химии

1.1. Место биохимии среди других медико-биологических дисциплин.

1.2. Объекты изучения и задачи биохимии

2. Основные этапы развития биологической химии как науки

3. Разделы биохимии:

4. Современные направления развития биохимии

4.1. Достижения и перспективы развития биохимии, теоретической и молекулярной биологии, биотехнологии, генной инженерии и их значение для диагностики и лечения основных заболеваний человека – сердечно-сосудистых, онкологических, инфекционных и других.

4.2. Роль биохимии в выяснении молекулярно-генетических механизмов патогенеза заболеваний, выяснения значения наследственных и экологических факторов в возникновении патологических состояний и их влияния на продолжительность жизни населения.

5. Биохимические лабораторные исследования

5.1. Цель биохимических исследований

5.2. Критерии оценки использованного метода лабораторных исследований

5.3. Материал для диагностических исследований, принципы забора материала

5.4. Ошибки, имеющие место во время проведения лабораторных исследований

Граф логическая структура

Основные термины и их значение:

Статическая биохимия (связь с биоорганической химией, молекулярной биологией) исследует химический состав организмов.

Динамическая биохимия изучает превращение химических соединений и взаимосвязанных с ними превращений энергии в процессе жизнедеятельности.

Функциональная биохимия выясняет связи между строением химических соединений и процессами их видоизменения, с одной стороны, и функцией субклеточных частиц специализированных клеток, тканей или органов, включающих в свой состав упомянутые вещества, с другой.

Медицинская биохимия (биохимия человека).

Клиническая биохимия как раздел медицинской биохимии

Биоэнергетика – раздел динамической биохимии, который изучает закономерности освобождения, аккумуляции и использования энергии в биологических системах.

Молекулярная генетика – раздел биохимии, раскрывающий закономерности сохранения и реализации генетической информации путем изучения структуры и функционирования информационных молекул – ДНК и РНК.

Электрофорез – физико-химический метод анализа, применяемый в биохимии для разделения белковых фракций.

ОБЩИЕ ЗАКОНОМЕРНОСТИ МЕТАБОЛИЗМА. МЕТАБОЛИЗМ УГЛЕВОДОВ, ЛИПИДОВ, БЕЛКОВ И ЕГО РЕГУЛЯЦИЯ

ВВЕДЕНИЕ

Обмен веществ представляет собой сложную систему химических реакций, связанных между собой через пластические компоненты, энергетическое обеспечение и общие регуляторы. Целями этих реакций является извлечение энергии и синтез биологических макромолекул, структура которых отвечает индивидуальной генетической программе организма.

Биохимическая схема обмена веществ включает цепи, каскады и циклы химических преобразований, составляющих в совокупности метаболические пути. Для того чтобы эти метаболические пути функционировали согласованно и удовлетворяли потребностям индивидуальных клеток, органов или организма в целом, они должны подвергаться строгой регуляции. Для регуляции метаболизма эволюционно сформировались различные механизмы, которые влияют на инструменты метаболизма, то есть на каталитическую активность ферментов.

Для нормального метаболизма характерны адаптационные изменения в период голодания, при физической нагрузке, беременности и лактации. Нарушения метаболизма возникают, например, при неполноценности питания, нехватке витаминов, дефиците тех или иных ферментов или при дисбалансе гормонов. Поэтому знания общих закономерностей обмена веществ в норме необходимо будущему врачу для понимания причин многих заболеваний.

В основе возникновения и развития большинства патологических процессов лежат биохимические изменения. Главным образом это относится к изменению обмена веществ основных биологических макромалекул: белков, углеводов и липидов. Понимание процессов обмена веществ включает знание структуры и функций макромолекул, а также особенностей их переваривания, всасывания, транспорта и непосредственно тех химических преобразований, которые происходят с данными веществами в живом организме. При этом важно рассматривать каждый метаболический процесс не изолированн о, как искусственную схему, а учитывать особенности его протекания в различных тканях и органах, возможности его регуляции и, безусловно, его взаимосвязь с другими метаболическими путями.

Целью изучения модуля «Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов, липидов, белков и его регуляция» является: уметь интерпретировать общие закономерности обмена веществ, а также особенности метаболизма углеводов, липидов и белков в норме и при патологии для последующего использования этих данных в клинике внутренних болезней.

Общие закономерности метаболизма. Метаболизм углеводов, липидов, белков и его регуляция» включает следующие содержательные модули:

1. Метаболизм белков и его регуляция. Энзимопатии аминокислотного обмена

2. Роль ферментов и витаминов в обмене веществ

3. Метаболизм липидов и его регуляция

4. Обмен веществ и энергии

5. Метаболизм углеводов и его регуляция

АМИНОКИСЛОТЫ. ПЕПТИДЫ. БЕЛКИ

Введение

Аминокислоты рассматриваются как производные карбоновых кислот, в которых положение аминогруппы относительно карбоксильной принято указывать буквами: , что равносильно цифрам 2, 3, 4 и т. д. соответственно. Буквы греческого алфавита не употребляется в заместительной номенклатуре ИЮПАК.

В природных объектах обнаружено около 300 разных аминокислот, но наиболее важными, постоянно встречающимися во всех пептидах и белках, являются 20 α –аминокислот (см. табл 1). Они кодируются генетическим кодом, и их принято называть протеиногенными (иногда каноническими).

Строение. Классификация и номенклатура. Стероизомерия

α -Аминокислоты - гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат аминогруппу и карбоксильную группу у одного и того же атома углерода.

Для нормального роста детского организма необходимо обязательное поступление еще двух -аминокислот, хотя у взрослых они синтезируются в достаточных количествах. Эти аминокислоты называют частично заменимыми. Для синтеза тирозина и цистеина нужны незаменимые -аминокислоты, поэтому эти две кислоты называют условно заменимыми. Тирозин синтезируется в организме путем гидроксилирования фенилаланина, а для получения цистеина необходим метионин.

α -Аминокислоты необходимы для биосинтеза не только пептидов и белков, но и фосфолипидов, нуклеиновых оснований, порфириновых соединений, а также для выполнения таких специфических задач, как перенос аминогруппы, метильной группы, гуанидиновой группировки и др.

Основным источником α -аминокислот для человека и животных являются белки пищевых продуктов. В зависимости от содержания незаменимых аминокислот белки разделяют на полноценные и неполноценные . Например, белки молочных, рыбных, мясных продуктов, некоторых морепродуктов (мясо кальмара, краба), яиц, а также некоторые белки растительного происхождения (сои, гороха, фасоли) являются полноценными, так как они содержат все незаменимые аминокислоты в необходимых пропорциях. В основных группах пищевых продуктов среди незаменимых аминокислот преобладают лейцин и лизин, их содержание колеблется от 7,0 до 11% от общего содержания α -аминокислот (см. табл.). Относительно небольшое содержание в продуктах характерно для триптофана (не более 2%) и метионина (от 1.5 до 3.5%).

Таблица 2 Содержание белка в некоторых пищевых продуктах

Смеси -аминокислот являются препаратами для парентерального питания (минуя желудочно-кишечный тракт) больных с тяжелыми патологическими осложнениями.

Номенклатура

Названия -аминокислот могут быть построены по заместительной номенклатуре, но практически всегда используются только их тривиальные названия, принятые номенклатурой ИЮПАК. Тривиальные названия -аминокислот, как правило, связаны с источниками выделения. Простейшую аминокислоту, выделенную впервые из гидролизата желатины и имеющую сладкий вкус, назвали гликокол (от греч..glykys - сладкий и kolla - клей, т. е. «сладкий из клея»), позднее она получила название глицин.

В названиях алифатических аминокислот по заместительной номенклатуре аминогруппа обозначается префиксом амино- , а карбоксильная группа как старшая - суффиксом -овая кислота. В названиях ароматических аминокислот в качестве родоначальной структуры используется бензойная кислота.

Стереоизомерия

Во всех (кроме глицина - ахиральна) природных -аминокислотах -углеродный атом асимметрический, причем у большинства этих соединений (кроме изолейцина и треонина) имеется только один хиральный центр. Поэтому они существуют в виде двух оптических изомеров (L- и D-энантиомеров) Почти все природные -аминокислоты имеют L-форму , а D-аминокислоты, как правило, не усваиваются живыми организмами. Интересно, что большинство аминокислот L-ряда имеют сладкий вкус, а аминокислоты D-ряда - горькие или безвкусные.

Аминокислоты – это органические соединения, в молекуле которых одновременно присутствуют основная аминогруппа (NH2) и кислая карбоксильная группа (СООН). К настоящему времени описано около 200 природных аминокислот, выделенных из животного и растительного материала. Все природные амино-кислоты делят на две группы: п р о т е и н о г е н н ы е, или белко-вые (обнаружены только в белках) и н е п р о т е и н о г е н н ы е, или небелковые (в белках не обнаружены). 1. Протеиногенные аминокислоты. Аминокислоты, обнаруженные в белках, можно классифицировать по разным признакам. По строению боковой цепи (R-группы) различают алифатические, ароматические и гетероциклические аминокислоты, по числу аминных и кар-боксильных групп - моноаминомонокарбоновые (одна NH2-группа и одна СООН-группа), диаминомонокарбоновые (две NH2 -группы и одна СООН-группа), моноаминодикарбоновые (одна NH2 -группа и две СООН-группы), по положению изо-электрической точки - нейтральные, основные и кислые. Аминокислоты, содержащие в радикалах ОН - группы, называют гидроксиаминокислотами, а содержащие серу - серосодержащими кислотами. По способности к синтезу в животном организме биохимики делят аминокислоты на заменимые и незаменимые. Аминокислоты, содержащие NH-группы вместо NH2 - групп, называют иминокислотами.

По полярности R-групп, т.е. способности R-групп к взаимодей-ствию с водой при соответствующих внутриклеточных условиях рН (рН вблизи 7,0) , аминокислоты делят на четыре группы: с не-полярными или гидрофобными R-группами, полярными, но не заряженными R-группами, отрицательно заряженными R-группами и положительно заряженными R-группами. Рассмотрим строение аминокислот этих групп. Растения и некоторые микроорганизмы могут синтезировать все аминокислоты, нужные им для построения клеточных белков. Животный организм способен синтезировать только около половины аминокислот, необходимых ему для построения белков своего тела. Эти аминокислоты получили название з а м е н и м ы е. Остальные десять протеиногенных аминокислот животные организмы синтезировать не могут и должны получать их с пищей. Эти аминокислоты называют н е з а м е н и м ы м и или о б я з а т е л ь н ы м и. К ним принадлежат: валин, изолейцин, метионин, лейцин, лизин, треонин, триптофан, фенилаланин, аргинин и гистидин. Отсутствие или недостаток в пище каких-либо незаменимых аминокислот приводит к угрожающим жизни явлениям (задержка роста, расстройство биосинтеза белков, возникновение заболеваний и т.п.).

• 
  Аминокислоты , обнаруженные в белках, можно классифицировать по разным признакам. По строению боковой цепи (R-группы) различают алифатические...


• 
  Аминокислоты и их свойства. Молекулы белков состоят из более мелких молекул аминокислот . В природе обнаружено свыше 170 различных аминокислот ...


• 
  Источники и пути использования аминокислот в клетках.
  Аминокислоты определяют биологическую специфичность белков и их пищевую ценность.


• 
  Классификация аминокислот . 1. По способности радикалов к взаимодействию с Н 2О: - неполярные (гидрофобные) - плохо растворимые


• 
  Аминокислоты - мономеры белков, органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещён на аминогруппу.


• 
  Наибольшее значение в питании представляют незаменимые аминокислоты , которые не могут синтезироваться в организме и поступают только извне – с продуктами питания.


• 
  В составе белка обычно имеются как кислые, так и щелочные аминокислоты , так что белковая молекула имеет и положительные, и отрицательные заряды.

К настоящему времени обстоятельно изучены промежуточные продукты метаболизма аминокислот и выяснена природа специфических ферментных систем, участвующих в реакциях. Экспериментальные данные об обмене аминокислот в организме обобщены в монографиях и обзорах, поэтому мы кратко изложим лишь общие закономерности обмена аминокислот.

В основе путей обмена аминокислот лежат реакции трех типов - переаминирование, дезаминирование и декарбоксилирование.

Переаминирование

Переаминирование распространено в природе. Оно важно в обмене аминогрупп. Переход аминогруппы от аминокислоты к кетокислоте катализируется аминотрансферазами. Эта ферментная система впервые описана Браунштейном, Крицман в 1937 г.

Следовательно, для процесса переаминирования необходима аминокислота, играющая роль донатора аминогруппы, и а-кетокислота как акцептор аминогруппы. При этом происходит обмен аминогруппой, вследствие которого из аминокислоты образуется а-кетокислота, а из последней - аминокислота.

В переаминировании участвует много аминокислот (кроме лизина, треонина, а-аминогруппы аргинина), наиболее активными являются глутаминовая, аспарагиновая кислоты, что связывают с высоким содержанием в тканях животных двух специфических аминотрансфераз - аспартат-аминотрансферазы и аланин-аминотрансферазы.

Дезаминирование

Первые данные о дезаминировании аминокислот получил Krebs (1970), который на препаратах печени наблюдал окисление L- и D-аминокислот в кетокислоты и обнаружил, что в этих реакциях участвуют две ферментные системы. По специфичности последние можно разделить на оксидазы L- и D-аминокислот. Они представляют собой преимущественно флавиновые ферменты. Дезаминирование происходит в две стадии, только первая является ферментативной. Наиболее важный дезаминирующий фермент - L-глутаматдегидрогеназа. Она присутствует в различных органах животных: в печени, сердце, почках. Несмотря на митохондриальную локализацию, ее можно легко экстрагировать и получить в кристаллическом виде. Глутаматдегидрогеиазная реакция нуждается в присутствии НАД+ и НАДФ+. Промежуточным продуктом является а-аминоглутаровая кислота.

Значение L-глутаматдегидрогеназной реакции заключается в ее обратимости. Вследствие чего обмен глутаминовой кислоты связывается с основным путем катаболизма субстратов - лимоннокислым циклом, становится возможным образование свободного аммиака.

В печени, почках животных обнаружена специфичная ФАД+-зависимая глициноксидаза, превращающая глицин в аммиак и глиоксиловую кислоту.

Считают, что данный фермент играет роль в образовании аммиака в почечных канальцах.

Представляют интерес дезаминирующие ферментные системы, существующие для определенных аминокислот, таких как цистеин, серии, треонин, гомоцистеин, гомосерин, гистидин, аспарагиновая кислота и триптофан, дезаминирование которых протекает неокислительным путем.

Низкая активность ферментов окислительного и неокислительного дезаминирования а-аминокислот позволяет сделать вывод об их незначительной роли в обмене аминокислот. Обмен аминогрупп происходит, вероятно, преимущественно путем переаминирования.

Декарбоксилирование

Хотя первичное декарбоксилирование в тканях представляет собой не основной путь обмена, многие образовавшиеся в процессе его амины оказывают фармакологическое действие и являются предшественниками гормонов или составными частями коферментов. Их называют биогенными аминами.

Декарбоксилирование - энзиматический процесс. Декарбоксилазы аминокислот обладают выраженной субстратной специфичностью. Простетической группой декарбоксилаз аминокислот, как и аминотрансфераз, является пиридоксальфосфат.

Распад аминокислот происходит с отделением аминогруппы от углеродного скелета, затем путем переаминирования или дезаминирования из аминокислот образуются моно- и дикарбоновые кислоты. Эти метаболиты используются в биосинтетических процессах либо подвергаются окислительному распаду до СО2 и Н2О.

Аланин, аспарагиновая, глутаминовая кислоты поставляют пировиноградную, щавелевоуксусную и а-кето- глутаровую кислоты, из которых через щавелевоуксусную и фосфоэнолпировиноградную кислоты могут образовываться глюкоза и гликоген. После переаминирования соответствующая а-кетокислота активируется и подвергается окислительному декарбоксилированию. Полученный таким образом ацил-КоА подвергается затем окислительному распаду как и обычные жирные кислоты.

Важнейшими конечными продуктами обмена азота аминокислот являются мочевина, мочевая кислота и аммиак.

Превращение азота большинства аминокислот идет в основном двумя путями: переаминированием в глутаминовую кислоту и аспарагиновую кислоту. Глутаматоксалатаминотрансфераза поставляет аспартат для синтеза аргинина, глутаматдегидрогеназа - аммиак для синтеза карбамилфосфата. Синтез мочевины происходит в серии циклических превращений (цикл Кребса-Гензелейта), промежуточными продуктами которых являются орнитин, цитруллин и аргинин. У человека мочевина синтезируется в основном в митохондриях клеток печени.

Синтез аммиака происходит преимущественно в почках. Это подтверждается тем, что концентрация аммония в почечной вене может быть в 2 раза, а в моче в сотни раз больше, чем в артериях. Аминогруппы, происходящие из различных аминокислот, переаминируются с образованием глутаминовой кислоты, которая под действием глутаматдегидрогеназы подвергается окислительному дезаминированию. Дальнейший процесс образования глутамина из глутаминовой кислоты катализируется глутаминсинтетазой. Около 60% аммиака синтезируется в почках из глутамина, остальное количество - из аспарагина, аланина и гистидина. Меньшее значение в образовании аммиака имеют глицин, лейцин, аспарагиновая кислота, метионин.

Однако в литературе приведены и другие сведения. Основываясь на данных о влиянии внутривенных введений аминокислот на здоровых людей и больных циррозом печени, биохимики сделали заключение, что в зависимости от способности аминокислот продуцировать аммиак в процессе обмена веществ их следует распределить на три группы:

образующие при обмене относительно много аммиака (серии, глицин, треонин, глутамин, лизин, гистидин, аспарагин);

с нерезко выраженной способностью синтезировать аммиак (орнитин, тирозин, аланин);

не образующие аммиак в процессе метаболизма (аспарагиновая, глутаминовая кислоты, пролин, аргинин, триптофан). Такие сведения чрезвычайно важны при лечении аминокислотами заболеваний, в патогенезе которых большое значение имеет гипераминемия (циррозы печени).

Методом микропункции установлено, что аммиак синтезируется в дистальных и проксимальных канальцах почки млекопитающих.

Часть аммиака образуется в почке в реакции трансаминирования глутамина и а-кетокислоты с последующим дезаминированием.

Скорость синтеза аммиака в почке зависит от накопления в клетках продукта дезаминирования глутамина - глутамата, выделение аммиака с мочой - от состояния кислотно-щелочного равновесия: во время ацидоза экскреция его может значительно возрастать, а в условиях алкалоза - снижаться.

Белки пищи, прежде чем включиться в процессы катаболизма, подвергаются полному ферментативному гидролизу до аминокислот. Процесс начинается в желудке под действием желудочного сока, pH которого составляет 1-1,5. Активным началом при этом являются протеолитические ферменты - пепсин, выделяемый клетками слизистой желудка в форме неактивного предшественника пепсиногена, и гастриксин. Образующиеся в желудке полипептиды попадают в тонкую кишку, где под влиянием ряда ферментов (трипсина, лейцин- аминопептидазы) гидролизуются до аминокислот. Свободные аминокислоты всасываются эпителиальными клетками, выстилающими внутреннюю поверхность тонкой кишки, поступают в кровь и доставляются всем тканям, в клетках которых подвергаются метаболическим превращениям.

Незаменимые аминокислоты у человека не синтезируются. Потребность в них обеспечивается за счет пищевых продуктов. К незаменимым аминокислотам относят триптофан, лизин, метионин, лейцин, валин, изолейцин, аргинин, треонин, гистидин.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме из других аминокислот или соответствующих а-кетокислот. К этой группе относят цистин, пролин, тирозин, оксипролин, серин, глицин, аланин, глутаминовую, аспарагиновую кислоты.

Синтез большинства аминокислот происходит в печени. Она занимает ключевые позиции в снабжении организма аминокислотами и их катаболизме.

Исследования взаимоотношения концентраций отдельных аминокислот в крови воротной вены, печеночной вены и артерии позволили установить две фазы процесса - фиксацию и освобождение аминокислот, протекание которых связано со временем приема пищи. Большая часть аминокислот задерживается в гепатоцитах, участвуя в биосинтезе белка или подвергаясь катаболическим реакциям (переаминирование, окислительное дезаминирование, синтез мочевины). В печени происходит дезаминирование аминокислот до аммиака и мочевины. Большая часть образовавшихся кетокислот превращается в углеводы (глюконеогенез) - гликоген печени и глюкозу крови, меньшая - в жирные кислоты, кетоновые тела.

В печени осуществляется обезвреживание токсического аммиака, освобождающегося при дезаминировании аминокислот. Главный путь детоксикации аммиака - образование мочевины. Снижение интенсивности обезвреживания приводит к резкому нарастанию содержания аминокислот и аммонийных солей в крови и развитию тяжелой интоксикации. Нормально функционирующая печень имеет высокую (примерно десятикратную) степень надежности обеспечения дезаминирования аминокислот и образования мочевины.

Реакции аминокислотного обмена в скелетных мышцах не столь разнообразны, как в печени, но благодаря своей массе скелетная мускулатура занимает значительное место в аминокислотном обмене.

В скелетных мышцах происходит синтез, распад белков, обмен креатина и некоторых аминокислот. Мышцы содержат ферментные системы, катализирующие распад незаменимых аминокислот. В отличие от печени и почек в этих органах не происходит превращения кето- кислот, образовавшихся при дезаминировании аминокислот в углеводы, т. е. им не характерны процессы гликонеогенеза. В мышцах находятся в больших концентрациях таурин и карнозин, а также креатин, играющий главную роль в энергообеспечении мышечного сокращения.

Почки играют основную роль в выведении мочевины. Образовавшаяся мочевина поступает в почки с кровотоком, затем отфильтровывается в почечных клубочках, частично реабсорбируется в канальцах и выводится с мочой. Креатинин экскретируется, не реабсорбируясь в канальцах. Аминокислоты в свободной форме фильтруются в почечных клубочках и почти полностью реабсорбируются в канальцах.

У здоровых людей с аминокислотами выводится 1- 2% общего азота мочи. Увеличенное выведение аминокислот с мочой (гипераминоацидурия) может быть обусловлено внепочечными и почечными факторами.

Кислотно-основные свойства

1.Амфотерность

Аминокислоты имеют 2 функциональные группы с противоположными свойствами: кислую карбоксильную и основную аминогруппу. Поэтому в водном растворе аминокислоты существуют в виде биполярного иона.

При добавлении в раствор аминокислот дополнительного количества протонов (кислоты) подавляется диссоциация карбоксильных групп и увеличивается количество NH3+-групп. Аминокислоты при этом переходят в катионную форму (приобретают положительный заряд). При добавлении щелочи, наоборот, увеличивается диссоциация карбоксильных групп. Аминокислоты переходят в анионную форму (приобретают отрицательный заряд). Изменяя, таким образом, pH раствора, можно изменять заряд молекул аминокислот.

Нейтральные аминокислоты в воде не имеют заряда. Дикарбоновые аминокислоты имеют две карбоксильные группы, которые диссоциируют, отдавая 2 протона, но поскольку у них только одна аминогруппа, принимающая один протон, то такие аминокислоты ведут себя как кислоты и раствор их имеет кислую реакцию. Сам ион аминокислоты заряжается отрицательно.

Диаминомонокарбоновые аминокислоты реагируют в водном растворе как слабые основания, так как один

протон, который освобождается при диссоциации карбоксильной группы таких аминокислот, связывается с одной из аминогрупп, а вторая аминогруппа связывает протон из водного окружения, в результе увеличивается количество OH– групп и повышается pH. Заряд иона таких аминокислот будет положительным.

Добавляя к раствору аминокислоты определенное количество кислоты или щелочи, можно изменить их заряд. При определенном значении pH наступает такое состояние, при котором заряд аминокислоты становится нейтральным. Такое значение pH получило название изоэлектрической точки (ИЭТ). При значении pH, равном изоэлектрической точке, аминокислоты не перемещаются в электрическом поле. Если pH ниже изоэлектрической точки, катион аминокислоты движется к катоду, а при pH выше ИЭТ анион аминокислоты - к аноду. На этих свойствах аминокислот основана возможность разделения их в электрическом поле (электрофорез). Кислые аминокислоты имеют ИЭТ в слабокислой среде, основные - в слабоосновной, а нейтральные - в нейтральной.

2.Стереоизомерия

Обусловлена наличием у аминокислоты ассиметричного атома углерода (называется хиральный центр).

По абсолютной конфигурации (эталон - глицериновый альдегид).

АК могут быть L- или D-стереоизомеры. В состав белков организма входят L- стереоизомеры аминокислот.

3.Спектральные свойства

Все аминокислоты поглощают свет в инфракрасной области спектра. Три циклических аминокислоты (фенилаланин, тирозин и триптофан) поглощают свет в ультрафиолетовой области при 280 нм.